Anschlussprojekte | Sonderprojekte

Förderbeginn 01.07.2007

Analyse der Struktur und Dynamik von Alzheimer-Proteinen mit NMR- und Raman-Spektroskopie

PD Dr. Sebastian Schlücker
Universität Würzburg
Institut für Physikalische Chemie

Assist. Prof. Dr. Tobias S. Ulmer
University of Southern California, Annenberg
Zilkha Neurogenetic Institute, Keck School of Medicine


Das Protein α-Synuclein ist an den molekularen Abläufen, welche zur Entstehung der Parkinson-Krankheit führen, beteiligt. Verschiedene biophysikalische Techniken wie Circulardichroismus (CD), Fourier-Transform-Infrarot (FT-IR)- und Kernmagnetische Resonanz (NMR)-Spektroskopie haben gezeigt, dass das Protein α-Synuclein selbst weitgehend ungefaltet ist. In vivo jedoch ist α-Synuclein vorwiegend an synaptische Vesikel über eine verlängerte amphiphile Helix gebunden. Die für die Parkinson-Krankheit charakteristischen α-Synuclein-Aggregate können aus beiden Zuständen entstehen. Wir wollen die Interaktion von α-Synuclein mit kleinen Inhibitormolekülen untersuchen, welche die Filamentaggregation verhindern. Dazu werden sowohl die NMR- als auch die Raman-Spektroskopie eingesetzt. Zusätzliche Experimente sollen zu Vergleichszwecken auch an den nicht-pathogenen Proteinen β- and γ-Synuclein durchgeführt werden.